1、近來研究發(fā)現，p62作為多種信號傳導途徑中的支架蛋白，能通過C末端泛素相關結構域（ubiquitin-associated domains，UBA）與泛素化靶蛋白結合，并通過LRS（LC3 recognition sequence，LRS）結構域與LC3結合，然后由LC3介導將泛素化靶蛋白包裹入自噬小體，最后自噬小體與溶酶體融合完成蛋白的降解。因此，p62在兩種蛋白降解途徑（蛋白酶體降解途徑和自噬降解途徑）之間發(fā)揮著重要的橋梁作用。

2、r>　　 本研究擬構建p62蛋白原核表達質粒，轉化細菌后表達并純化p62蛋白，為制備抗p62抗體及細胞內p62蛋白的檢測提供基礎。
　　 目的：構建p62蛋白的原核表達載體，原核表達并純化p62蛋白。
　　 方法：
　　 1.pET28a（+）-p62質粒的構建：PCR擴增p62蛋白的編碼基因片段，雙酶切后插入pET28a（+）載體，轉化細菌后采用PCR、酶切、DNA序列測定等方法，鑒定pET28a（+）-p6

3、2質粒；
　　 1.將pET28a（+）-p62質粒轉化表達菌，誘導p62表達。通過SDS-PAGE檢測探討誘導時間、IPTG濃度等因素對p62表達的影響；
　　 2.運用His-Bind樹脂純化p62蛋白并用Western Blot方法進行純化鑒定。
　　 結果：
　　 1.1經PCR、酶切、DNA序列測定等方法證實，成功構建了p62蛋白的原核表達載體-pET28a（+）-p62質粒；
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